(正) Fleming于1922年首次发现在组织和分泌物中存在一种显著地溶解细菌的成份,定名为溶菌酶。Meyer（1936）改进了提纯方法,从鸡蛋清中获得大量纯品。从此溶菌酶的理化性质、分子结构、分布代谢等均得到充分地研究。溶菌酶(lysozyme或muramidase,EC3.2.1.17是一种低分子硷性蛋白质,等电点pH11,分子量14,700,蛋白质分子一级结构是由129个氨基酸构成的一条多肽链。是第一个运用X线衍射术掌握其三维构象的酶。溶菌酶具有裂解革兰氏阳性细菌的作用,敏感菌株是溶壁微球菌（micracocus leisodeikticus）。酶作用底物是细菌胞壁上的粘肽,酶水解乙酰葡糖胺与乙酰胞酸分子之间的β-1,4-葡萄糖苷键,导致胞壁破坏及细菌死亡。溶菌酶广泛分布于自然界动植物体中。鸡蛋清、人泪液、血清、唾液、乳汁、肝、肾、软骨、淋巴结、骨髓等组织中均含之。不同种属的溶菌酶抗原性及活性均不同。人溶菌酶就与鸡蛋